4.1.3 CLASIFICACION DE LAS PROTEÍNAS

De acuerdo con la composición química las proteínas, se clasifican en dos tipos principales:

A) SIMPLES:
Están constituidas únicamente por L–a–aminoácidos o sus derivados y comprenden los siguientes grupos:
1. - Albúminas.
2. - Globulinas.
3. - Glutelinas.
4. - Prolaminas.
5. - Albuminoides.
6. - Histonas.
7. - Protaminas.

B) CONJUGADAS:
Que tienen en su composición otras moléculas diferentes además de los aminoácidos los cuales se llaman grupos prostéticos, unidas por fuerzas distintas a las atracciones iónicas; están los siguientes grupos:
1. Nucleoproteínas.
2. Glucoproteínas o mucoproteínas.
3. Fosfoproteínas.
4. Cromoproteínas.
5. Lipoproteínas.
6. Metaloproteínas.

Si consideramos que la unión de las proteínas establece un patrón determinado, donde cada péptido contiene un grupo terminal de carboxilo libre en el extremo derecho de la cadena y un grupo terminal amino libre en el extremo izquierdo, como veremos más adelante, al unirse el carboxilo libre y el amino libre se forma un polipéptido; debido a éstas características se pueden clasificar en dos clases principales sobre la base de su estructura y solubilidad; éstas son:

I.- Proteínas fibrosas:

A) Proteínas Fibrosas Simples: debido a su estructura molecular, parecida a una fibra, son muy insolubles en los solventes comunes, como agua, solución salina diluida, solventes orgánicos, ácidos y álcalis diluidos. También se les conoce como albuminoides o escleroproteínas. Ejemplos: queratina, colágeno y elastina.
B) Proteínas Fibrosas Conjugadas: realmente se conoce poco de éste tipo, pero tal vez el pigmento de las plumas de las aves pertenezca a este tipo.

II.- Proteínas globulares:
A) Proteínas Globulares Simples: Son solubles en agua, solución salina diluida, solventes orgánicos, ácidos y álcalis diluidos. Se dividen a su vez en dos grupos; solubles en agua destilada, y en insolubles en agua destilada:
1) Proteínas globulares simples solubles en agua destilada:
a) Albúminas: Proteínas muy solubles, que pueden precipitarse de una solución acuosa por saturación con una sal ácida como el (NH4)2SO4, o por saturación con una sal neutra como Na2SO4, se coagulan por calentamiento. Ejemplo: lactalbúmina y albúminas del suero.
b) Seudoglobulinas: son proteínas solubles que pueden precipitarse de una solución acuosa por saturación de uno a tres cuartos con una sal ácida como sulfato de amonio.
c) Protaminas: muy solubles, son polipéptidos básicos en estado natural, no se coagulan por calentamiento, en su estructura predominan los aminoácidos básicos; precipitan a otras proteínas. Se encuentran principalmente en las células huevo. Ejemplo: la salamina (del salmón) y la esturina (del esturión).
d) Histonas: solubles, son básicas, precipitan por adición de hidróxido de amonio NH4OH; coagulan por el calor. Ejemplo: nucleohistonas de los núcleos.

2) Proteínas globulares simples insolubles en agua:
a) Euglobulinas: Insolubles en agua destilada, pero solubles en soluciones diluidas de sal, pueden precipitarse de una solución salina diluida por semisaturación con una sal ácida como el sulfato de amonio, o por saturación con una sal neutra como el sulfato de sodio; se coagulan por calentamiento. Ejemplo: seroglobulina y ovoglobulina.
b) Prolaminas: Insolubles en agua destilada, solubles en álcalis diluidos y en soluciones alcohólicas al 60% y 80%; insolubles en alcohol absoluto. Ejemplo: la zeína del maíz y la gliadina del trigo.
c) Glutelinas: Insolubles en agua destilada, en soluciones alcohólicas y solventes neutros, pero solubles en álcalis diluidos, coagulan por el calor. Ejemplo: Glutelina del trigo.

B) Proteínas Globulares Conjugadas: Se encuentran en la naturaleza combinadas con no proteínas: se dividen en varias clases, dependiendo del grupo prostético:
1) Cromoproteínas: Proteínas combinadas con pigmentos. Ejemplo: hemoglobina, hemocianina, citocromo y flavoproteínas.
2) Glucoproteínas: Proteínas combinadas con carbohidratos; por hidrólisis dan aminoazúcares (hexosaminas). Ejemplo: la proteína mucina y las proteínas del plasma.
3) Lipoproteínas: Proteínas combinadas con grasas neutras (triglicéridos) o con otros lípidos como fosfolípidos y colesterol.
4) Fosfoproteínas: Proteínas combinadas con ácido fosfórico, o un radical que contiene fósforo que no sea un fosfolípido ni ácido nucleico. Ejemplo: caseína.
5) Nucleoproteínas: Formadas por una o varias moléculas de proteínas unidas a una clase única de ácido nucleico. Ejemplo: nucleína, nucleohistona extraída de tejidos que contienen muchos núcleos (como los tejidos glandulares).
6) Metaloproteínas: Proteína combinada con metales, como el cobre (ceruplasmina) o el hierro (siderofilina).

Las proteínas varían en su tamaño y complejidad; hay algunas muy grandes y complejas, como el sistema enzimático que participa en la conversión del ácido pirúvico en acetil-Co-A que tiene un peso molecular de 10 millones e incluye varios grupos prostéticos distintos; la insulina por otra parte está formada por sólo 51 aminoácidos y su peso molecular es de 5,800. Hay polímeros con pesos moleculares menores que el de la insulina, como algunas hormonas y antibióticos; sin embargo, por convención, sólo se consideran como proteínas aquellos polímeros de aminoácidos con pesos moleculares semejantes o mayores al peso molecular de la insulina.