Definición, Composición e Importancia de las Proteínas

PROTEÍNAS

En diferentes áreas médicas y biológicas, es importante el conocimiento de las propiedades de las proteínas. Son macromoléculas con pesos moleculares entre miles y millones, y constituyen la maquinaria de la vida; cientos de proteínas han sido identificadas como enzimas, otras son proteínas estructurales, otras realizan funciones diversas como las proteínas contráctiles, las de almacenamiento‚ las de transporte, etc.
Composición y tamaño de las proteínas:
Las proteínas son moléculas muy complejas, en cuya composición elemental se encuentran siempre presentes carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno aunque la mayoría de ellas incluye al azufre y en algunas se sabe de la presencia de fósforo, hierro, zinc, molibdeno y otros elementos.
Estructuralmente, los elementos mencionados se encuentran distribuidos en unidades estructurales llamadas aminoácidos, que unidos entre sí forman estructuras poliméricas o polipéptidos; las proteínas se consideran fundamentalmente polímeros de aminoácidos.
De acuerdo con la composición química las proteínas, se clasifican en dos tipos principales:

A) SIMPLES:
Están constituidas únicamente por L–a–aminoácidos o sus derivados y comprenden los siguientes grupos:
1. - Albúminas.
2. - Globulinas.
3. - Glutelinas.
4. - Prolaminas.
5. - Albuminoides.
6. - Histonas.
7. - Protaminas.
B) CONJUGADAS:
Tienen en su composición otras moléculas diferentes además de los aminoácidos los cuales se llaman grupos prostéticos, unidas por fuerzas distintas a las atracciones iónicas; están los siguientes grupos:
1. Nucleoproteínas.
2. Glucoproteínas o mucoproteínas.
3. Fosfoproteínas.
4. Cromoproteínas.
5. Lipoproteínas.
6. Metaloproteínas.
Si consideramos que la unión de las proteínas establece un patrón determinado, donde cada péptido contiene un grupo terminal de carboxilo libre en el extremo derecho de la cadena y un grupo terminal amino libre en el extremo izquierdo, como ya vimos, al unirse el carboxilo libre y el amino libre se forma un polipéptido.

Debido a éstas características se pueden clasificar en dos clases principales sobre la base de su estructura y solubilidad; éstas son:

I.- Proteínas fibrosas:
A) Proteínas Fibrosas Simples: debido a su estructura molecular, parecida a una fibra, son muy insolubles en los solventes comunes, como agua, solución salina diluida, solventes orgánicos, ácidos y álcalis diluidos. También se les conoce como albuminoides o escleroproteínas. Ejemplos: queratina, colágeno y elastina.
B) Proteínas Fibrosas Conjugadas: realmente se conoce poco de éste tipo, pero tal vez el pigmento de las plumas de las aves pertenezca a este tipo.

II.- Proteínas globulares:
A) Proteínas Globulares Simples: Son solubles en agua, solución salina diluida, solventes orgánicos, ácidos y álcalis diluidos. Se dividen a su vez en dos grupos; solubles en agua destilada, y en insolubles en agua destilada:
1) Proteínas globulares simples solubles en agua destilada:
a) Albúminas: Proteínas muy solubles, que pueden precipitarse de una solución acuosa por saturación con una sal ácida como el (NH4)2SO4, o por saturación con una sal neutra como Na2SO4, se coagulan por calentamiento. Ejemplo: lactalbúmina y albúminas del suero.
b) Seudoglobulinas: son proteínas solubles que pueden precipitarse de una solución acuosa por saturación de uno a tres cuartos con una sal ácida como sulfato de amonio.
c) Protaminas: muy solubles, son polipéptidos básicos en estado natural, no se coagulan por calentamiento, en su estructura predominan los aminoácidos básicos; precipitan a otras proteínas. Se encuentran principalmente en las células huevo. Ejemplo: la salamina (del salmón) y la esturina (del esturión).
d) Histonas: solubles, son básicas, precipitan por adición de hidróxido de amonio NH4OH; coagulan por el calor. Ejemplo: nucleohistonas de los núcleos.
2) Proteínas globulares simples insolubles en agua:
a) Euglobulinas: Insolubles en agua destilada, pero solubles en soluciones diluidas de sal, pueden precipitarse de una solución salina diluida por semisaturación con una sal ácida como el sulfato de amonio, o por saturación con una sal neutra como el sulfato de sodio; se coagulan por calentamiento. Ejemplo: seroglobulina y ovoglobulina.
b) Prolaminas: Insolubles en agua destilada, solubles en álcalis diluidos y en soluciones alcohólicas al 60% y 80%; insolubles en alcohol absoluto. Ejemplo: la zeína del maíz y la gliadina del trigo.
c) Glutelinas: Insolubles en agua destilada, en soluciones alcohólicas y solventes neutros, pero solubles en álcalis diluidos, coagulan por el calor. Ejemplo: Glutelina del trigo.

B) Proteínas Globulares Conjugadas: Se encuentran en la naturaleza combinadas con no proteínas: se dividen en varias clases, dependiendo del grupo prostético:
1) Cromoproteínas: Proteínas combinadas con pigmentos. Ejemplo: hemoglobina, hemocianina, citocromo y flavoproteínas.
2) Glucoproteínas: Proteínas combinadas con carbohidratos; por hidrólisis dan aminoazúcares (hexosaminas). Ejemplo: la proteína mucina y las proteínas del plasma.
3) Lipoproteínas: Proteínas combinadas con grasas neutras (triglicéridos) o con otros lípidos como fosfolípidos y colesterol.
4) Fosfoproteínas: Proteínas combinadas con ácido fosfórico, o un radical que contiene fósforo que no sea un fosfolípido ni ácido nucleico. Ejemplo: caseína.
5) Nucleoproteínas: Formadas por una o varias moléculas de proteínas unidas a una clase única de ácido nucleico. Ejemplo: nucleína, nucleohistona extraída de tejidos que contienen muchos núcleos (como los tejidos glandulares).
6) Metaloproteínas: Proteína combinada con metales, como el cobre (ceruplasmina) o el hierro (siderofilina).

Las proteínas varían en su tamaño y complejidad; hay algunas muy grandes y complejas, como el sistema enzimático que participa en la conversión del ácido pirúvico en acetil-Co-A que tiene un peso molecular de 10 millones e incluye varios grupos prostéticos distintos; la insulina por otra parte está formada por sólo 51 aminoácidos y su peso molecular es de 5,800. Hay polímeros con pesos moleculares menores que el de la insulina, como algunas hormonas y antibióticos; sin embargo, por convención, sólo se consideran como proteínas aquellos polímeros de aminoácidos con pesos moleculares semejantes o mayores al peso molecular de la insulina.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS:
Las proteínas debido a que están compuestas totalmente o en su mayor parte por aminoácidos, poseen propiedades que reflejan en gran medida las propiedades de estos constituyentes.

Propiedades ácido-base de las proteínas en solución
Punto isoeléctrico:
Aunque la mayoría de los grupos carboxilo y grupos amínicos de los aminoácidos se bloquean cuando éstos se unen para formar las uniones peptídicas, siempre quedan libres algunos de éstos grupos, ya sea en los extremos de las cadenas polipeptídicas, o en las cadenas laterales de los aminoácidos acídicos y básicos. La disociación de los grupos ionizables que están presentes en las proteínas, ocurre como en el caso de los grupos ionizables de los aminoácidos individuales, se gobierna por el pH del medio en el que se encuentra la proteína. A pH de 7.0 o en valores cercanos a ésta condición, que son los habituales en la mayoría de las células, los grupos carboxilo de los ácidos aspártico y glutámico se encuentran en sus formas básicas cargadas negativamente, mientras que la lisina y arginina están presentes en sus formas acídicas, cargadas positivamente. La carga total de la molécula proteica, depende pues, del pH de la solución y del número relativo de cada aminoácido en la molécula. Así, cuando el pH de la solución es tal que la carga neta de la molécula proteica es cero, es decir, cuando el número total de cargas negativas iguala al número total de cargas positivas presentes en la molécula, se llama a éste valor de pH, punto isoeléctrico o pH isoeléctrico de la proteína. A continuación enumeramos los valores del punto (o pH) isoeléctrico (pI) de varias proteínas. Como en el caso individual de cada aminoácido, las proteínas pueden adquirir carga neta durante su titulación.